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蛋白質(zhì)因受某些物理或化學因素的影響，分子的空間構(gòu)象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)發(fā)生改變并失去原有的生物學活性的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用（denaturation）。變性作用并不引起蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的破壞，而是二級結(jié)構(gòu)及以上的高級結(jié)構(gòu)的破壞，變性后的蛋白質(zhì)稱為變性蛋白。

在變性條件不劇烈，變性蛋白質(zhì)內(nèi)部結(jié)構(gòu)變化不大時，除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質(zhì)可恢復其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性（renaturation）。

但在實際研究中發(fā)現(xiàn)，在體外折疊時，蛋白質(zhì)分子間由于存在大量錯誤折疊和聚合，復性效率往往很低。究其原因，蛋白質(zhì)的立體結(jié)構(gòu)雖然由其氨基酸順序決定，然而伸展肽鏈折疊為天然活性結(jié)構(gòu)的過程還受到周圍環(huán)境的影響。蛋白質(zhì)復性實驗是一個復雜的過程。

基本流程

從破碎細胞開始，然后將細胞勻漿離心，回收包涵體后，加入變性劑溶解包涵體，使之成為可溶性伸展態(tài)，再通過透析等除去變性劑使表達產(chǎn)物折疊恢復天然構(gòu)象及活性。

考慮到不同蛋白質(zhì)包涵體的特定結(jié)構(gòu)與理化特性，采用不同的變性變復性方法。復性條件包括pH、溫度、蛋白濃度、離子濃度等。復性輔助劑包括分子伴侶、氧化還原對等。獲得高品質(zhì)可溶活性蛋白。